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Filmata l’origine molecolare del movimento dei muscoli Innovazione

Se è intuitivo pensare che la velocità con la quale i muscoli del corpo umano si contraggono per consentirne il movimento diminuisce all'aumentare del peso che i muscoli devono sostenere, come ciò avvenga a livello molecolare non era conosciuto nè tanto meno osservabile a livello microscopico né spettroscopico. Da oggi, grazie alla nuova tecnica "ultrafast force-clamp spectroscopy'" messa a punto dal gruppo di ricerca coordinato da Francesco Saverio Pavone dell'Università di Firenze, in collaborazione con il gruppo di ricerca coordinato da Roberto Bottinelli dell'Università di Pavia, pubblicata online sulla rivista ''Nature Methods'', è stato scoperto che il muscolo si accorcia per effetto dell'interazione ciclica tra due proteine presenti in tutti i muscoli: la miosina, che rappresenta il motore molecolare della contrazione, e l'actina.

Durante ogni ciclo d'interazione, la miosina cambia di conformazione, consuma energia e muove l'actina "fisicamente", è il caso di dire, di qualche milionesimo di millimetro. Ossia al mutamento della miosina segue un movimento dell'actina. Questa interazione avviene in un tempo infinitamente piccolo, in pochi millesimi di secondo. Ecco che, moltiplicando l'interazione ciclica miosina-actina per le migliaia di molecole di miosina che si trovano in ogni muscolo, si genera la contrazione e il movimento macroscopici del muscolo.
Marco Capitanio, Diego Beneventi, Carina Monico e Francesco Vanzi dell'Università di Firenze, Monica Canepari e Manuela Maffei dell'Università di Pavia sono i ricercatori che hanno messo a punto il metodo innovativo di spettroscopia e realizzato la scoperta.

''La tecnica, che abbiamo sviluppato e descritto in questo articolo (''ultrafast force-clamp spectroscopy'') – spiega Francesco
Pavone
– nasce proprio dall'esigenza di studiare la dinamica del cambiamento conformazionale della miosina che dura circa un
millisecondo, un tempo troppo breve per permetterne lo studio con le tecniche di singola molecola esistenti. L'ultrafast force-clamp spectroscopy sviluppa la tecnica delle trappole ottiche nella quale una proteina, di norma filamentosa, viene attaccata ai suoi estremi a due biglie di polistirene mobili, mentre l'altra proteina, il motore del movimento, di norma di forma globulare, viene posizionata sulla superficie di una biglia fissa. Manipolando le biglie mobili attraverso due raggi laser è possibile mettere in contatto le due proteine e studiarne l'interazione''.

L'articolo su Nature Methods

Foto www.lens.unifi.it

 

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